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Digestibilité des protéines: Score DIAAS
Mirzoune et Ciboulette SGSC :: Nutrition et santé - Optimisez votre alimentation :: Nutrition et aliments, plantes, compléments alimentaires :: Acides aminés
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Digestibilité des protéines: Score DIAAS
DIAAS Score pour la digestibilité des protéines
Digestibilité
Les protéines issues des aliments sont digérées au niveau de l’estomac et de l’intestin grêle par des enzymes spécifiques : principalement la pepsine (estomac) et la trypsine (intestin), mais aussi d’autres endo et exopeptidases. Notez que le pH est primordial pour une bonne digestion. Sans l’apport adéquat d’enzymes, au bon pH, la digestion ne pourrait pas se terminer convenablement (stagnation et fermentation) ou alors de manière incomplète. Et pour que les enzymes fassent leur travail correctement, nous avons besoin de cofacteurs issus d’une alimentation équilibrée (vitamines et oligo-éléments). Certains vivent sur leurs réserves ! (…)
Figure 1. Digestibilité des protéines dans le petit intestin (intestin grêle)
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NB : Schéma adapté (le gros intestin – côlon – n’est pas représenté) (1)
Mise en évidence :
Les petites chaînes peptidiques formées via l’action de l’acide chlorhydrique et de la pepsine quittent l'estomac et pénètrent dans la 1ère partie de l’intestin, l'intestin grêle, où elles sont décomposées par d'autres enzymes sécrétées par le pancréas. Le travail de l'acide chlorhydrique a été effectué dans l’estomac (pH 2 – 4). Quand la digestion des protéines se poursuit dans le petit intestin, le pH a changé (pH 6, plus alcalin). (2) C’est dans le grêle qu’a lieu l’assimilation des protéines : Les protéines, maintenant présentes sous forme de peptides et d’acides aminés, seront absorbées ici et passeront dans le sang, en direction du foie. (3) Ce qui n’aura pas été absorbé dans le grêle continuera son chemin dans le gros intestin, ou il y aura un risque accru de dysbiose si cela se présente fréquemment.
Digestibilité
Les protéines issues des aliments sont digérées au niveau de l’estomac et de l’intestin grêle par des enzymes spécifiques : principalement la pepsine (estomac) et la trypsine (intestin), mais aussi d’autres endo et exopeptidases. Notez que le pH est primordial pour une bonne digestion. Sans l’apport adéquat d’enzymes, au bon pH, la digestion ne pourrait pas se terminer convenablement (stagnation et fermentation) ou alors de manière incomplète. Et pour que les enzymes fassent leur travail correctement, nous avons besoin de cofacteurs issus d’une alimentation équilibrée (vitamines et oligo-éléments). Certains vivent sur leurs réserves ! (…)
Figure 1. Digestibilité des protéines dans le petit intestin (intestin grêle)
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NB : Schéma adapté (le gros intestin – côlon – n’est pas représenté) (1)
Mise en évidence :
Les petites chaînes peptidiques formées via l’action de l’acide chlorhydrique et de la pepsine quittent l'estomac et pénètrent dans la 1ère partie de l’intestin, l'intestin grêle, où elles sont décomposées par d'autres enzymes sécrétées par le pancréas. Le travail de l'acide chlorhydrique a été effectué dans l’estomac (pH 2 – 4). Quand la digestion des protéines se poursuit dans le petit intestin, le pH a changé (pH 6, plus alcalin). (2) C’est dans le grêle qu’a lieu l’assimilation des protéines : Les protéines, maintenant présentes sous forme de peptides et d’acides aminés, seront absorbées ici et passeront dans le sang, en direction du foie. (3) Ce qui n’aura pas été absorbé dans le grêle continuera son chemin dans le gros intestin, ou il y aura un risque accru de dysbiose si cela se présente fréquemment.
Dernière édition par Luc le Sam 7 Déc 2019 - 6:39, édité 2 fois
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LucH
« La pratique, c’est quand tout fonctionne et que personne ne sait pourquoi. »
Albert Einstein
« Dans la vie, il y a 2 catégories d'individus : ceux qui regardent le monde tel qu'il est et se demandent pourquoi; ceux qui imaginent le monde tel qu'il pourrait être et se disent : pourquoi pas ? »
G.B. Shaw.
Luc- Irrécupérable en chef
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Inidice chimique des protéines: DIAAS & PDAAS
Digestibilité des acides aminés : PDAAS & DIAAS
Chaque acide aminé est assimilé différemment par l'organisme. C’est la raison pour laquelle la FOA, organe de référence US, a publié en 2013 un nouvel indicateur, le DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score). En français, les nutritionnistes parlent souvent de « l’indice chimique des protéines ». Il prend en compte la digestibilité dans la dernière partie de l’iléum, de chaque acide aminé, ce qui est plus précis que la digestibilité fécale globale utilisée pour le PDCAAS.
Le PDCAAS: Cet ancien indicateur a été publié par la FAO en 1991 et cet indice considère la composition en acides aminés essentiels et la digestibilité fécale, d’une manière globale (4, 5):
Le PDCAAS varie sur une échelle, à partir de 0 (mauvaise qualité des protéines et / ou non digestible) jusque 1 (protéine de haute qualité et digestible). Si un résultat est supérieur à 1, il est ramené à 1. Pas avec le DIAAS.
Exemple d’échelle / score DIAAS pour quelques sources de protéines (5 9 10 11 12)
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Œuf 1.16 – bœuf 1.12 – lait 1.16
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Blé 0.46 – soja 0.90 – arachide 0.43 – lentille verte 0.49
Analyse: Si le score est inférieur à 1 (100%), nous ne recevons pas toute la gamme des acides aminés qui convient pour un humain. Mais, contrairement à ce que l'on croyait auparavant, c'est sur la journée qu'il faut faire le bilan / l'analyse; pas sur un seul repas.
Edit: Certaines sources précisent que le niveau minimal optimal des protéines est situé à 14 gr par repas pour éviter la conversion en triglycérides. Il faut atteindre le niveau ad hoc de leucine pour synthétiser du muscle.
Ces chiffres peuvent évidemment varier selon les sujets testés, leurs capacités à assimiler, le mode de préparation, etc. C’est une moyenne. On évitera aussi de comparer 2 études, pour mettre en évidence une"appréciation" différente. C'est à l'intérieur d'une même étude, proportionnellement, qu'il faut évaluer les choses, en fonction des paramètres (cuisson, association, proportions du mélange, etc). Rien d'étonnant à ce qu'il y ait une grande différence si vous associez un aliment riche en agglutinine (type de lectine), dans une proportion 50/50 ou 20/80.
En ce qui concerne la digestibilité, les protéines végétales ont habituellement un score plus bas (70 à 90%) que les protéines animales (91 à 99%). (1)
Par conséquent, si nous considérons le PDCASS ou le DIAAS, qui incluent la composition en acides aminés essentiels des protéines et leur digestibilité, il n’est pas surprenant que l’indicateur de qualité des protéines animales soit plus élevé que pour les protéines d’origine végétale (tableau 1 ci-après).
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Table 1: Classement des différentes sources de protéines basé sur le profil PDCAAS et DIAAS (4 13 14 15 16 23 24)
Protéines d’origine végétale
Les protéines végétales ont souvent un acide aminé limitant. C'est la raison pour laquelle il est recommandé aux végétariens et aux végétaliens de diversifier leurs sources de protéines afin de fournir tous les acides aminés essentiels. À l'échelle mondiale, les légumineuses (lentilles, pois, etc.) présentent un déficit en acides aminés soufrés (méthionine et cystéine) et les céréales ne contiennent pas suffisamment de lysine. La combinaison de ces deux sources de protéines peut constituer une bonne stratégie. Le principal avantage des protéines végétales est que les légumes sont une bonne source de fibres alimentaires, de vitamines et de minéraux, un apport varié qui peut avoir des effets bénéfiques sur la santé. Encore faut-il tenir compte de l’impact sur la digestion (inhibiteurs d’enzymes et lectines PHA) !!
Chaque acide aminé est assimilé différemment par l'organisme. C’est la raison pour laquelle la FOA, organe de référence US, a publié en 2013 un nouvel indicateur, le DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score). En français, les nutritionnistes parlent souvent de « l’indice chimique des protéines ». Il prend en compte la digestibilité dans la dernière partie de l’iléum, de chaque acide aminé, ce qui est plus précis que la digestibilité fécale globale utilisée pour le PDCAAS.
Le PDCAAS: Cet ancien indicateur a été publié par la FAO en 1991 et cet indice considère la composition en acides aminés essentiels et la digestibilité fécale, d’une manière globale (4, 5):
Le PDCAAS varie sur une échelle, à partir de 0 (mauvaise qualité des protéines et / ou non digestible) jusque 1 (protéine de haute qualité et digestible). Si un résultat est supérieur à 1, il est ramené à 1. Pas avec le DIAAS.
Exemple d’échelle / score DIAAS pour quelques sources de protéines (5 9 10 11 12)
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Œuf 1.16 – bœuf 1.12 – lait 1.16
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Blé 0.46 – soja 0.90 – arachide 0.43 – lentille verte 0.49
Analyse: Si le score est inférieur à 1 (100%), nous ne recevons pas toute la gamme des acides aminés qui convient pour un humain. Mais, contrairement à ce que l'on croyait auparavant, c'est sur la journée qu'il faut faire le bilan / l'analyse; pas sur un seul repas.
Edit: Certaines sources précisent que le niveau minimal optimal des protéines est situé à 14 gr par repas pour éviter la conversion en triglycérides. Il faut atteindre le niveau ad hoc de leucine pour synthétiser du muscle.
Ces chiffres peuvent évidemment varier selon les sujets testés, leurs capacités à assimiler, le mode de préparation, etc. C’est une moyenne. On évitera aussi de comparer 2 études, pour mettre en évidence une"appréciation" différente. C'est à l'intérieur d'une même étude, proportionnellement, qu'il faut évaluer les choses, en fonction des paramètres (cuisson, association, proportions du mélange, etc). Rien d'étonnant à ce qu'il y ait une grande différence si vous associez un aliment riche en agglutinine (type de lectine), dans une proportion 50/50 ou 20/80.
En ce qui concerne la digestibilité, les protéines végétales ont habituellement un score plus bas (70 à 90%) que les protéines animales (91 à 99%). (1)
Par conséquent, si nous considérons le PDCASS ou le DIAAS, qui incluent la composition en acides aminés essentiels des protéines et leur digestibilité, il n’est pas surprenant que l’indicateur de qualité des protéines animales soit plus élevé que pour les protéines d’origine végétale (tableau 1 ci-après).
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Table 1: Classement des différentes sources de protéines basé sur le profil PDCAAS et DIAAS (4 13 14 15 16 23 24)
Protéines d’origine végétale
Les protéines végétales ont souvent un acide aminé limitant. C'est la raison pour laquelle il est recommandé aux végétariens et aux végétaliens de diversifier leurs sources de protéines afin de fournir tous les acides aminés essentiels. À l'échelle mondiale, les légumineuses (lentilles, pois, etc.) présentent un déficit en acides aminés soufrés (méthionine et cystéine) et les céréales ne contiennent pas suffisamment de lysine. La combinaison de ces deux sources de protéines peut constituer une bonne stratégie. Le principal avantage des protéines végétales est que les légumes sont une bonne source de fibres alimentaires, de vitamines et de minéraux, un apport varié qui peut avoir des effets bénéfiques sur la santé. Encore faut-il tenir compte de l’impact sur la digestion (inhibiteurs d’enzymes et lectines PHA) !!
Dernière édition par Luc le Lun 2 Déc 2019 - 21:35, édité 5 fois
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Re: Digestibilité des protéines: Score DIAAS
Sources et références :
1. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
2. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
3. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
4. Report of an FAO Experte consultation. Dietary protein quality evaluation in human nutrition. ISSN 0254-4725 FAO and food nutrition paper 92. 31 March – 2 April, 2011.
5. D. Tomé (2018 – Lille, France) – Protein Digestibility Scores & Nutrition, AgroParisTech – Departement of Life Sciences and Health; INRA, UMR Nutrition physiology and ingestive behavior.
6. A.E. Harper, R. H. Miller, K. P. Block (1984). Branched-Chain Amino Acid Metabolism. Annual review of Nutrition. Vol. 4:409-454. Epub July, 1984. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
7. M. J. Rennie (1996). Influence of Exercise on Protein and Amino Acid Metabolism. Handbook of Physiology, exercise: regulation and integration of multiple systems. Epub January, 2011. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
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9. J.R. Hoffman, and M.J. Falvo. (2004). Protein – Which is Best?. Journal of sports science & medicine vol. 3,3 118-30. Epub September 01, 2004.
10. Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Consultation. Expert Consultation Bethesda, Md., USA. 4-8 December 1989.
11. Ingredia. Prodiet 87 B Fluid – Nutrition facts. December 11, 2015.
12. Ingredia. Prodiet 90 S – Nutrition facts. March 18, 2016.
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14. M. Jarpa-Parra (2017). Lentil protein: a review of functional properties and food application. An overview of lentil protein functionality. International Journal of Food Science & Technology. Vol 53, issue 4. Epub November 21, 2017. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
15. S.M. Rutherfurd, A.C. Fanning, B.J. Miller, P.J. Moughan (2015). Protein digestibility-corrected amino acid scores and digestible indispensable amino acid scores differentially describe protein quality in growing male rats. J Nutr. 145(2):372-9. Epub February, 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
16. M.G. Nosworthy, J. Neufeld, P. Frohlich, G. Young, L. Malcolm, J.D. House (2017). Determination of the protein quality of cooked Canadian Pulses. Food Science & Nutrition. Epub June 20, 2017. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
17. W.W. Campbell, M.L. Barton Jr., D. Cyr-Campbell, S.L. Davey, J.L. Beard, G. Parise, W.J. Evans (1999). Effects of an omnivorous diet compared with a lactoovovegetarian diet on resistance-training-induced changes in body composition and skeletal muscle in older men. American Journal of Clinical Nutrition 70, 1032-1039. Pub December 01, 1999. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
18. D.L.E. Pannemans, A.J.M. Wagenmakers, K.R. Westerterp, G. Schaafsma, D. Halliday (1998). Effect of protein source and quantity on protein metabolism in elderly women. American Journal of Clinical Nutrition 68, 1228-1235. Pub December 01, 1999. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
19. C.R. Cederroth, J. Auger, C. Zimmermann, F. Eustache, S. Nef (2010). Soy, phyto-oestrogens and male reproductive function: a review. International Journal of Andrology, Vol 3, Issue 2. Epub March 14, 2010. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
20. C.M. Kerksick, C.D. Wilborn, M.D. Roberts, A. Smith-Ryan, S.M. Kleiner, R. Jäger, R.Collins R., Cooke M., Davis J.N., Galvan E., Greenwood M., Lowery L.M., Wildman R., Antonio J. and Kreider R.B. (2018). ISSN exercise & sports nutrition review update: research & recommandations. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 15:38. Epub August 01, 2018. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
21. Y.W. Park, M.S. Nam (2015). Bioactive peptides in milk and dairy products: a review. Korean Journal for Food Science of Animal Resources, 35: 831–840. Epub December 31, 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
22. M. Lacroix, C. Bos, J. Léonil, G. Airinei, C. Luengo, S. Daré, R. Benamouzig, H. Fouillet, J. Fauquant, D. Tomé, C. Gaudichon (2018). Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement. Am J Clin Nutr 2006; 84:1070–9/ Epub January 23, 2018. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
23. A. Ogawa, H. Murayama, K. Hayamizu, Y. Kobayashi, M. Kuwahata, Y. Kido (2015). A simple evaluation method for the quality of dietary protein in rats using an Indicator Amino Acid Oxidation technique. J Nutr Sci Vitaminol, 61(2):123-30. Pub 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
24. R.R. Wolfe (2015). Update on protein intake: importance of milk proteins for health status of the elderly. Nutrition Reviews, 73(Suppl 1):41-47. Pub August 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
1. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
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4. Report of an FAO Experte consultation. Dietary protein quality evaluation in human nutrition. ISSN 0254-4725 FAO and food nutrition paper 92. 31 March – 2 April, 2011.
5. D. Tomé (2018 – Lille, France) – Protein Digestibility Scores & Nutrition, AgroParisTech – Departement of Life Sciences and Health; INRA, UMR Nutrition physiology and ingestive behavior.
6. A.E. Harper, R. H. Miller, K. P. Block (1984). Branched-Chain Amino Acid Metabolism. Annual review of Nutrition. Vol. 4:409-454. Epub July, 1984. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
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9. J.R. Hoffman, and M.J. Falvo. (2004). Protein – Which is Best?. Journal of sports science & medicine vol. 3,3 118-30. Epub September 01, 2004.
10. Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Consultation. Expert Consultation Bethesda, Md., USA. 4-8 December 1989.
11. Ingredia. Prodiet 87 B Fluid – Nutrition facts. December 11, 2015.
12. Ingredia. Prodiet 90 S – Nutrition facts. March 18, 2016.
13. J.K. Mathai, Y. Liu, H.H. Stein (2017). Values for digestible indispensable amino acid scores (DIAAS) for some dairy and plant proteins may better describe protein quality than values calculated using the concept for protein digestibility-corrected amino acid scores (PDCAAS). Br J Nutr. 117(4):490-499. Epub February, 2017. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
14. M. Jarpa-Parra (2017). Lentil protein: a review of functional properties and food application. An overview of lentil protein functionality. International Journal of Food Science & Technology. Vol 53, issue 4. Epub November 21, 2017. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
15. S.M. Rutherfurd, A.C. Fanning, B.J. Miller, P.J. Moughan (2015). Protein digestibility-corrected amino acid scores and digestible indispensable amino acid scores differentially describe protein quality in growing male rats. J Nutr. 145(2):372-9. Epub February, 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
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18. D.L.E. Pannemans, A.J.M. Wagenmakers, K.R. Westerterp, G. Schaafsma, D. Halliday (1998). Effect of protein source and quantity on protein metabolism in elderly women. American Journal of Clinical Nutrition 68, 1228-1235. Pub December 01, 1999. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
19. C.R. Cederroth, J. Auger, C. Zimmermann, F. Eustache, S. Nef (2010). Soy, phyto-oestrogens and male reproductive function: a review. International Journal of Andrology, Vol 3, Issue 2. Epub March 14, 2010. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
20. C.M. Kerksick, C.D. Wilborn, M.D. Roberts, A. Smith-Ryan, S.M. Kleiner, R. Jäger, R.Collins R., Cooke M., Davis J.N., Galvan E., Greenwood M., Lowery L.M., Wildman R., Antonio J. and Kreider R.B. (2018). ISSN exercise & sports nutrition review update: research & recommandations. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 15:38. Epub August 01, 2018. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
21. Y.W. Park, M.S. Nam (2015). Bioactive peptides in milk and dairy products: a review. Korean Journal for Food Science of Animal Resources, 35: 831–840. Epub December 31, 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
22. M. Lacroix, C. Bos, J. Léonil, G. Airinei, C. Luengo, S. Daré, R. Benamouzig, H. Fouillet, J. Fauquant, D. Tomé, C. Gaudichon (2018). Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement. Am J Clin Nutr 2006; 84:1070–9/ Epub January 23, 2018. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
23. A. Ogawa, H. Murayama, K. Hayamizu, Y. Kobayashi, M. Kuwahata, Y. Kido (2015). A simple evaluation method for the quality of dietary protein in rats using an Indicator Amino Acid Oxidation technique. J Nutr Sci Vitaminol, 61(2):123-30. Pub 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
24. R.R. Wolfe (2015). Update on protein intake: importance of milk proteins for health status of the elderly. Nutrition Reviews, 73(Suppl 1):41-47. Pub August 2015. [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
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« Dans la vie, il y a 2 catégories d'individus : ceux qui regardent le monde tel qu'il est et se demandent pourquoi; ceux qui imaginent le monde tel qu'il pourrait être et se disent : pourquoi pas ? »
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Re: Digestibilité des protéines: Score DIAAS
Autres docus intéressants à lire ...
Il y a aussi le mode de préparation (cru- cuit vapeur - cuit à la poêle - rôti) qui peut intervenir dans le score DIAAS
" Il a été démontré que le DIAAS était plus élevé pour le bœuf cru, bouilli et frit par rapport au bœuf rôti ou grillé fourni à des porcs en croissance."
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source: Burd et al. Protein Quantity and Quality for Muscle. June 2019, Frontiers in Nutrition.
NB: Les acides aminés BCAA (leucine, isoleucine et valine) (croissance musculaire) et la lysine (acide aminé limitant dans les céréales et pseudo-céréales) sont intéressants à observer.
PS: Les tests de mesure sur les porcs sont plus fiables que les tests sur les rats (Système digestif).
C'est le score DIAAS (pour les acides aminés pris individuellement, assimilés dans l'iléum) qui nous intéresse.
Il y a aussi le mode de préparation (cru- cuit vapeur - cuit à la poêle - rôti) qui peut intervenir dans le score DIAAS
" Il a été démontré que le DIAAS était plus élevé pour le bœuf cru, bouilli et frit par rapport au bœuf rôti ou grillé fourni à des porcs en croissance."
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source: Burd et al. Protein Quantity and Quality for Muscle. June 2019, Frontiers in Nutrition.
NB: Les acides aminés BCAA (leucine, isoleucine et valine) (croissance musculaire) et la lysine (acide aminé limitant dans les céréales et pseudo-céréales) sont intéressants à observer.
PS: Les tests de mesure sur les porcs sont plus fiables que les tests sur les rats (Système digestif).
C'est le score DIAAS (pour les acides aminés pris individuellement, assimilés dans l'iléum) qui nous intéresse.
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Anatomie des intestins
Pour vous aider à situer la tuyauterie
Estomac => Petit intestin (intestin grêle) => Gros intestin (côlon) => Rectum (orifice de sortie pour les selles).
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L'intestin grêle se compose de 3 parties: duodénum, du jéjunum et de l'iléon.
C'est dans cette dernière partie (l'iléon) que les tests sont effectués.
Estomac => Petit intestin (intestin grêle) => Gros intestin (côlon) => Rectum (orifice de sortie pour les selles).
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C'est dans cette dernière partie (l'iléon) que les tests sont effectués.
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Re: Digestibilité des protéines: Score DIAAS
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Digestibilité des protéines en poudre
Digestibilité des protéines en poudre
Pour nos amis sportifs
En cours. Voici un acompte.
Il faut prendre en considération un test DIAAS (mesure dans l'iléum), avec des porcelets (petites têtes roses sur le graphique); pas avec des rats. La config de l'estomac est plus proche avec un porc.
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Ne comparez pas 2 études ensemble.
Ici (docu affiché), c'est un récapitulatif de différentes sources. Ce n'est pas top au niveau de la qualité de l'étude. ça donne une petite idée. Ne prenez pas ces données pour argent comptant.
Références :
Burd et al. 2019
Approach to Enhance the Regulation of Post-exercise Skeletal Muscle Protein Synthesis and Remodeling. Sports Medicine. 49(1), pp.59-68
Article source: [Vous devez être inscrit et connecté pour voir ce lien]
Dia from adamvirgile.com
Pour nos amis sportifs
En cours. Voici un acompte.
Il faut prendre en considération un test DIAAS (mesure dans l'iléum), avec des porcelets (petites têtes roses sur le graphique); pas avec des rats. La config de l'estomac est plus proche avec un porc.
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Ne comparez pas 2 études ensemble.
Ici (docu affiché), c'est un récapitulatif de différentes sources. Ce n'est pas top au niveau de la qualité de l'étude. ça donne une petite idée. Ne prenez pas ces données pour argent comptant.
Références :
Burd et al. 2019
Approach to Enhance the Regulation of Post-exercise Skeletal Muscle Protein Synthesis and Remodeling. Sports Medicine. 49(1), pp.59-68
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Digestibilité des protéines (DIAAS) & mode de cuisson
*) Digestibility of Various Sources of Dietary Proteins
Jorge Ruiz Carrascal, PhD, professor of Food Science at the University of Extremadura (Spain), and Affiliated to the Department of Animal Production and Food Science.
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PS: Ne prenez pas cette seule source pour argent comptant.
D'autres sources indiquent que les pois (peas) peuvent tourner autour de 50-60 % d'assimilation (digestibilité) (=> DIAAS sur porcelets ou sur des rats ?)
Mais la famille des pois est grande (pois chiche, pois cassés, petits pois, haricots, etc). Le mode de préparation, les proportions et les associations jouent un rôle important.
PS: observez le score faible pour le blé complet (wheat) DIAAS 65 %
=> acides aminés limitants (lysine pour les céréales)
PS2: Explication de l'abréviation AAS => Acides Aminés Soufrés (Sulfur)
PS3: Pour les sportifs et les bodybuilders, ce sont les BCAA qui sont particulièrement intéressants (leucine, isoleucine et valine). Ils peuvent donc combiner plusieurs sources pour peaufiner la digestion de ces protéines.
Jorge Ruiz Carrascal, PhD, professor of Food Science at the University of Extremadura (Spain), and Affiliated to the Department of Animal Production and Food Science.
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D'autres sources indiquent que les pois (peas) peuvent tourner autour de 50-60 % d'assimilation (digestibilité) (=> DIAAS sur porcelets ou sur des rats ?)
Mais la famille des pois est grande (pois chiche, pois cassés, petits pois, haricots, etc). Le mode de préparation, les proportions et les associations jouent un rôle important.
PS: observez le score faible pour le blé complet (wheat) DIAAS 65 %
=> acides aminés limitants (lysine pour les céréales)
PS2: Explication de l'abréviation AAS => Acides Aminés Soufrés (Sulfur)
PS3: Pour les sportifs et les bodybuilders, ce sont les BCAA qui sont particulièrement intéressants (leucine, isoleucine et valine). Ils peuvent donc combiner plusieurs sources pour peaufiner la digestion de ces protéines.
Dernière édition par Luc le Sam 30 Nov 2019 - 11:41, édité 6 fois
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Re: Digestibilité des protéines: Score DIAAS
Appréciation fiable ou non?
Pour qu'une source soit fiable, les renseignements récoltés doivent apporter des précisions sur les éléments suivants:
*) éléments clés:
- DIAAS Score (et non plus l'ancien mode)
- testés sur des porcelets et non sur des rats. Ou sur des humains, évidemment.
*) éléments d'appréciation:
- caractéristiques de l'étude (suivi par Univ, et non par un labo associé à un vendeur de protéines en poudre). Inutile de chercher avant 2014, sauf pour le PDCAAS score.
- Conditions de l'étude: Aliment isolé ou mix, cru ou cuit, aliment entier ou non, antinutriments neutralisés ou non, état de santé des sujets, etc. ça fait pas mal de variantes. Ce qui explique qu'il est peu opportun de comparer 2 études différentes.
- Ensuite, il faut croiser les infos, avec les éléments clés, pour voir si les résultats sont confirmés. C'est à ça que sert ce post. En cours de construction, donc. Pas encore d'avis définitif sur les sources végétales. Sauf que les protéines en poudre issues de farine de pois ne tirent pas mal leur épingle du jeu, par rapport aux autres protéines végétales.
Pour qu'une source soit fiable, les renseignements récoltés doivent apporter des précisions sur les éléments suivants:
*) éléments clés:
- DIAAS Score (et non plus l'ancien mode)
- testés sur des porcelets et non sur des rats. Ou sur des humains, évidemment.
*) éléments d'appréciation:
- caractéristiques de l'étude (suivi par Univ, et non par un labo associé à un vendeur de protéines en poudre). Inutile de chercher avant 2014, sauf pour le PDCAAS score.
- Conditions de l'étude: Aliment isolé ou mix, cru ou cuit, aliment entier ou non, antinutriments neutralisés ou non, état de santé des sujets, etc. ça fait pas mal de variantes. Ce qui explique qu'il est peu opportun de comparer 2 études différentes.
- Ensuite, il faut croiser les infos, avec les éléments clés, pour voir si les résultats sont confirmés. C'est à ça que sert ce post. En cours de construction, donc. Pas encore d'avis définitif sur les sources végétales. Sauf que les protéines en poudre issues de farine de pois ne tirent pas mal leur épingle du jeu, par rapport aux autres protéines végétales.
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Cuisson et cinétique des AA: Assimilation lente ou rapide?
*) Slow and Fast Proteins
Effect of meat cooking temperature on the postprandial kinetics of plasma indispensable amino acids. Values are means ± SEM. Data were analyzed by a mixed-model ANOVA with time as a repeated factor. Test meal effect over the first 3 h was significant (P = 0.0328). Means at a time without a common letter differ (P<0.05).
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Effects of Meat Cooking, and of Ingested Amount, on Protein Digestion Speed and Entry of Residual Proteins into the Colon: A Study in Minipigs
Article (PDF Available) in PLoS ONE 8(4):e61252 · April 2013 with 454 Reads
Source: Marie-Laure Bax, Caroline Buffière et al. PubMed ·
DOI: 10.1371/journal.pone.0061252
The speed of protein digestion impacts on postprandial protein anabolism. After exercise or in the elderly, fast proteins stimulate protein synthesis more efficiently than slow proteins. It has been shown that meat might be a source of fast proteins. However, cooking temperature, acting on the macrostructure and microstructure of the meat could affect both the speed, and efficiency, of protein digestion. This study aims to evaluate, in vivo, the effect of meat cooking on digestion parameters, in the context of a complete meal. Six minipigs fitted with an ileal cannula and an arterial catheter were used. In order to measure the true ileal digestibility, tested meat was obtained from a calf, the muscle proteins of which were intrinsically labelled with (15)N-amino acids. Three cooking temperatures (60, 75 and 95°C; core temperature for 30 min), and three levels of intake (1, 1.45, and 1.90 g protein/kg body weight) were tested. Following meat ingestion, ileal digesta and arterial blood were collected over a 9-h period. The speed of digestion, evaluated from the kinetics of amino acid appearance in blood within the first 3 h, was greater for the cooking temperature of 75°C, than for 60 or 95°C. The true ileal digestibility, which averaged 95%, was not affected by cooking temperature or by the level of meat intake. The amino acid composition of the digesta flowing at the ileum was not affected by cooking temperature. These results show that cooking temperature can modulate the speed of meat protein digestion, without affecting the efficiency of the small intestinal digestion, and consequently the entry of meat protein residues into the colon.
Lien info (Attention : accès limité si "fréquence de recherche" élevée sur RersearchGate.net)
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Effect of meat cooking temperature on the postprandial kinetics of plasma indispensable amino acids. Values are means ± SEM. Data were analyzed by a mixed-model ANOVA with time as a repeated factor. Test meal effect over the first 3 h was significant (P = 0.0328). Means at a time without a common letter differ (P<0.05).
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Effects of Meat Cooking, and of Ingested Amount, on Protein Digestion Speed and Entry of Residual Proteins into the Colon: A Study in Minipigs
Article (PDF Available) in PLoS ONE 8(4):e61252 · April 2013 with 454 Reads
Source: Marie-Laure Bax, Caroline Buffière et al. PubMed ·
DOI: 10.1371/journal.pone.0061252
The speed of protein digestion impacts on postprandial protein anabolism. After exercise or in the elderly, fast proteins stimulate protein synthesis more efficiently than slow proteins. It has been shown that meat might be a source of fast proteins. However, cooking temperature, acting on the macrostructure and microstructure of the meat could affect both the speed, and efficiency, of protein digestion. This study aims to evaluate, in vivo, the effect of meat cooking on digestion parameters, in the context of a complete meal. Six minipigs fitted with an ileal cannula and an arterial catheter were used. In order to measure the true ileal digestibility, tested meat was obtained from a calf, the muscle proteins of which were intrinsically labelled with (15)N-amino acids. Three cooking temperatures (60, 75 and 95°C; core temperature for 30 min), and three levels of intake (1, 1.45, and 1.90 g protein/kg body weight) were tested. Following meat ingestion, ileal digesta and arterial blood were collected over a 9-h period. The speed of digestion, evaluated from the kinetics of amino acid appearance in blood within the first 3 h, was greater for the cooking temperature of 75°C, than for 60 or 95°C. The true ileal digestibility, which averaged 95%, was not affected by cooking temperature or by the level of meat intake. The amino acid composition of the digesta flowing at the ileum was not affected by cooking temperature. These results show that cooking temperature can modulate the speed of meat protein digestion, without affecting the efficiency of the small intestinal digestion, and consequently the entry of meat protein residues into the colon.
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